Biochimica

Nell' organismo sono presenti proteine con funzione di trasporto , dette ligandi.nel sangue abbiamo alcuni tipi di ligandi ; proteina che trasporta ormoni e acidi grassi che è l'albumina , e altre proteine che legano l'ossigeno che sono l'emoglobine e la mioglobina.
L'emoglobina ha una struttura quaternaria solitamente formata da due catene alpha e 2 catene beta ,vi sono anche altri tipi ma questo è il più comune, la mioglobina è presente nei muscoli , ha una sola subunità che è molto simile alla sub unità alpha dell'emoglobina.
queste due proteine hanno anche una parte non proteica che lega l'ossigeno , chiamata gruppo eme , presente in numero Di 4 nell'emoglobina e di 1 nella mioglobina.Il gruppo eme è costituito da un atomo di ferro che deve essere nella sua stato +2 altrimenti è incapace di legare l’ossigeno ,più la protoporfirina IX ., in questo modo una molecola di Hb può trasportare fino a 4 molecole di O2.In questo modo a partire dai polmoni l'O2 può arrivare ai distretti periferici dell'organismo , oltre all'O2 l'Hb trasporta anche CO2 che riesce a legarsi alle parti proteiche dell Hb nelle parti m- terminali(carboamminoemoglobina) , raccolta a livello dei tessuti e rilasciata a livello polmonare. Una caratteristica fondamentale dell'Hb è la cooperatività di legame, più molecole di O2 sono legate più facilità si trova a legarne delle altre , c'è quindi un aumento dell'affinità dell'O2 a legarsi con l'Hb , la prima molecola fara fatica , la seconda un pò meno la terza ancora meno e la quarta si legherà facilmente.
conformazione , forma nello spazio dell'hb .ogni sub unità alpha interagisce con una sub unita beta formando un dimero , interagendo con forze di natura idrofobica e con legami ionici o legami idrogeno possono essere rotti facilmente tra i due dimeri.riconosciamo due strutture diverse di Hb.
Una struttura a T , dove si hanno più interazioni tra i dimeri dell'Hb perciò risulta più tesa , compatta , con bassa affinità con l'O2 lega con fatica per appunto la compattezza del sito di legame.



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