Scheda Appunto MP3

• Descrizione: Per le loro caratteristiche di solubilità e per l'azione di riconoscimento altamente specifica, le proteine globulari svolgono negli organismi importantissime funzioni di regolazione, di controllo e di trasporto. Gli anticorpi, prodotti da particolari globuli bianchi, i linfociti, sono in grado di riconoscere ed agganciare sostanze estranee e potenzialmente pericolose (antigeni), consentendo all'organismo di eliminarle.
• Tipologia: Università
• Testo completo: Per le loro caratteristiche di solubilità e per l'azione di riconoscimento altamente specifica, le  proteine globulari svolgono negli organismi importantissime funzioni di regolazione, di controllo e di trasporto.
  Gli anticorpi,  prodotti da particolari globuli bianchi, i linfociti, sono in grado di riconoscere ed agganciare sostanze estranee e potenzialmente pericolose (antigeni), consentendo all'organismo di eliminarle.
  Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici, molecole in grado di riconoscere, agganciare e modificare chimicamente una sostanza chimica (reagenti), aumentando la velocità con cui la reazione avviene. Come tutti i catalizzatori anche gli enzimi non si consumano durante la reazione, ma si ritrovano inalterati al termine di ciascun ciclo di catalisi. E' per questo motivo che essi risultano efficaci anche in piccolissime concentrazioni. Ogni enzima riconosce in modo specifico il suo substrato ed esiste quindi un enzima specifico per ogni reazione che deve avvenire in una cellula. Senza gli enzimi la maggior parte delle reazioni all'interno delle cellule sarebbe talmente lenta da non essere compatibile con la sopravvivenza dell'organismo. Attraverso gli enzimi inoltre, la cellula controlla in un dato momento quali reazioni devono essere eseguite e quali no. In tal modo gli enzimi funzionano come veri e propri interruttori biologici: quando l'enzima è presente la reazione avviene, quando l'enzima è eliminato la reazione rallenta al punto da produrre effetti trascurabili. In genere gli enzimi catalizzano le reazioni legandosi temporaneamente con altre molecole dette coenzimi o cofattori. Molto spesso i coenzimi non sono molecole proteiche. La parte non proteica di una proteina composta è detta gruppo prostetico. Molti coenzimi derivano chimicamente dalle vitamine, molecole indispensabili al nostro metabolismo che dobbiamo giornalmente introdurre in piccole dosi tramite l’alimentazione. Mentre gli enzimi riconoscono la sostanza da catalizzare (specificità di substrato), il coenzima effettua su di essa la modificazione chimica (specificità di azione). Uno stesso coenzima può legarsi ad enzimi diversi, conservando la sua specificità di azione ed effettuando così la stessa reazione su substrati diversi. Gli enzimi hanno desinenza –asi. Durante una reazione, sia esoergonica che endoergonica, i reagenti si trasformano nei prodotti di reazione attraverso uno stadio intermedio (stato di transizione), altamente instabile, che possiede un’energia superiore sia dei reagenti che dei prodotti di reazione. La differenza di energia tra lo stato di transizione ed i reagenti è detta “energia di attivazione”. Maggiore è l’energia di attivazione, più lenta è la reazione. I catalizzatori e quindi anche gli enzimi hanno la proprietà di abbassare l’energia di attivazione di una reazione e di renderla più veloce.
  Gli ormoni sono molecole secrete nel sangue dalle nostre ghiandole endocrine. Esistono ormoni proteici ed ormoni steroidei, derivati dal colesterolo. Gli ormoni hanno il compito di regolare svariate funzioni di cellule, tessuti ed organi, inibendole o stimolandole. Ogni ormone deve essere in grado di “riconoscere” specificatamente il tipo di cellule sulle quali agire (cellule bersaglio). Per questo motivo le cellule presentano sulla loro membrana esterna particolari molecole di riconoscimento (recettori di membrana) che rappresentano il substrato al quale si lega il sito attivo dell’ormone.
  Le proteine di trasporto (carriers) sono in grado di agganciare e trasportare specifiche sostanze chimiche. Alcune di queste proteine sono disciolte nel sangue e trasportano sostanze per via ematica. Altre sono immerse nella membrana cellulare e permettono alla cellula di scambiare sostanze con l’ambiente esterno. Queste ultime si dividono in pompe e canali. Le pompe consumano energia per effettuare il trasporto (trasporto attivo), mentre i canali sono in grado di trasportare sostanze attraverso la membrana senza consumare energia (trasporto passivo).
  La Mioglobina è un esempio classico di proteina globulare di trasporto. Svolge la propria funzione nel muscolo, dove costituisce una riserva di ossigeno, prontamente disponibile per le fibre muscolari. Un esempio di proteina coniugata che, a differenza delle proteine semplici, contiene un gruppo prostetico di natura non proteica, è il gruppo ferro-eme, deputato al legame dell'O2.
  La mioglobina è una proteina relativamente piccola, costituita da 153 amminoacidi. Quasi l'80% della catena polipeptidica ha una struttura ad alfa-elica.
  Nella conformazione 3D sono riconoscibili otto distinte strutture ad alfa-elica (A, B, C, D, E, F, G, H, in direzione N →C), ripiegate in modo apparentemente irregolare, ma caratteristico e tale da creare una tasca idrofobica che accoglie il gruppo prostetico ferro-eme.
  È probabile che l'idrofobicità della tasca che ospita il gruppo eme sia di estrema importanza per il mantenimento dello stato ridotto dello ione ferro e quindi della funzionalità della proteina.  Il gruppo eme è un complesso coordinato. La porfirina presenta una struttura planare costituita da quattro anelli di pirrolo, uniti da ponti metinici (-CH-). Lo ione Ferro si trova al centro della struttura, legato con quattro dei suoi sei legami di coordinazione ai quattro atomi di azoto del tetrapirrolo. Legandosi con un altro legame di coordinazione ad un residuo di istidina, il Ferro àncora saldamente alla proteina l'intero gruppo eme. Il sesto legame di coordinazione del Ferro è quello che lega la molecola di O2. Al legame dell'ossigeno contribuisce anche una istidina (E7), mediante un ponte Idrogeno. Oltre che nella mioglobina, l'eme è presente nell’emoglobina e nei citocromi, le proteine che trasportano elettroni nella catena respiratoria, nella clorofilla e nella vitamina B12. In queste due ultime molecole il Ferro è tuttavia sostituito rispettivamente da Magnesio e Cobalto.
  I marcatori ed i recettori sono particolari proteine di membrana, che permettono alla cellula di scambiare segnali chimici con l’ambiente esterno. I recettori sono in grado di ricevere informazioni agganciandosi con molecole esterne come gli ormoni o i neurotrasmettitori secreti dalle cellule nervose (neuroni). I marcatori sono molecole che le cellule espongono  come segnali chimici per altre cellule. Ne sono un tipico esempio i marcatori che le cellule del nostro organismo espongono per farsi riconoscere e non farsi attaccare dalle cellule del nostro sistema immunitario.