EMOGLOBINA E MIOGLOBINA: RIASSUNTO DI BIOCHIMICA

Emoglobina e mioglobina - Nel momento in cui gli organismi si sono evoluti diventando aerobi hanno dovuto affrontare il problema di come trasportare ossigeno e depositarlo in determinati distretti affinchè potessero avvenire i metabolismi aerobici.
Le due proteine che garantiscono il trasporto e la deposizione dell’ossigeno sono rispettivamente l’emoglobina e la mioglobina (la quale si trova nel tessuto muscolare e cardiaco ovvero dove la quantità di ossigeno richiesta in alcuni momenti, come durante la contrazione, è notevole).

Queste due proteine hanno due conformazioni molto simili ma funzioni differenti dal momento che presentano la struttura che gli permettere di svolgere il loro lavoro al meglio (c’è una stretta correlazione tra funzione e struttura)ovvero l’emoglobina presenta una struttura quaternaria mentre la mioglobina terziaria.

Emoglobina: struttura e funzione

EMOGLOBINA FUNZIONE

Il funzionamento di queste molecole è permesso dall’esistenza di un sistema circolatorio che le veicoli e da un organo che permetta gli scambi tra gas (polmoni o branchie; ricordiamo che queste molecole si occupano solo in parte degli scambi di anidride carbonica dato che questa viene per lo più veicolata da altri tipi di molecole).
Nei tessuti periferici la pressione di ossigeno del sangue venoso è pari a 40 mmHg o Torr (è così bassa perché l’ossigeno si scarica a livello tissutale); successivamente il sangue venoso giunge al polmone dove i capillari si caricano di ossigeno e il sangue diventa di tipo arterioso raggiungendo una pO2 di 100 mmHg; una volta uscito dal polmone il sangue arterioso viene pompato dal cuore in modo tale che venga veicolato fino alla periferia dove l’O2 verrà ceduto ai tessuti e il ciclo ricomincia.
Per quel che riguarda invece la pressione di anidride carbonica accade l’opposto perché questa si carica a livello dei tessuti periferici e viene veicolata dal sangue venoso fino ai polmoni (pCO2= 46mmHg) dove viene scaricata; a partire dai polmoni in poi il sangue diventa arterioso, ovvero povero di CO2, e presenta una pCO2 di 40 mmHg.

Le proteine: definizione, struttura e funzioni

MIOGLOBINA DOVE SI TROVA

La mioglobina - La mioglobina è una proteina globulare che presenta una struttura terziaria (ovvero è monoglobulare) ed è formata da 153 amminoacidi distribuiti in 8 segmenti ad alfa elica (ogni segmento ad alfa elica viene chiamato con una lettera progressiva dell’alfabeto (A, B, C…) e le curve prendono il nome dei due segmenti adiacenti (ad esempio AB); ricordiamo che le curve sono formate dagli amminoacidi proibiti che impediscono la struttura ad alfa elica ).
La mioglobina ha una struttura a gomitolo e al suo interno presenta una tasca
idrofobica che contiene un piatto rigido “bucato” rappresentato da una porfirina, ovvero il gruppo EME.

Questo contiene nel “buco” uno ione Fe ++ il quale è in grado di formare 6 legami di coordinazione: quattro legami con gli azoti che delimitano il “buco”, il quinto con l’istidina 93 (8° amminoacido del segmento F) che blocca la porfirina alla tasca idrofobica e il sesto con l’ossigeno.
Il fatto che il gruppo EME si trovi all’interno di una struttura proteica così ingombrante (ci sono amminoacidi molto ingombranti come la fenilalanina) e idrofobica invece di viaggiare liberamente nel sistema circolatorio è dovuto al fatto che nemmeno l’acqua deve riuscire ad interagire con la porfirina altrimenti il Fe ++ si trasformerebbe in Fe+++ (se il ferro dovesse essere di tipo Fe +++ la globina non funzionerebbe dal momento che non sarebbe in grado di legare l’ossigeno).