La catalisi enzimatica

Untitled LA CATALISI ENZIMATICA La catalisi enzimatica è un processo mediante il quale una sostanza, in questo caso l'enzima, influenza la velocità di una reazione chimica apparendo comunque inalterata al termine della reazione. L'enzima è una proteina formata dalla sua parte proteica, detta apoenzima, che si combina tramite il sito attivo con i reagenti. Il sito attivo che è una cavità o una depressione presente sulla superficie dello stesso enzima riconosce il substrato attraverso due modalità: la chiave serratura e l'adattamento indotto. La chiave serratura è un meccanismo che descrive il rapporto tra enzima e substrato visti come strutture rigide ed indeformabili, attraverso il quale l'enzima si lega al proprio substrato in modo specifico utilizzando il sito attivo, in questo caso il esso ha una forma complementare a quella della molecola del substrato. Tra la molecola di substrato ed alcuni gruppi presenti nel sito attivo esiste un'attrazione elettrostatica che facilita la formazione del complesso enzima-substrato stabilizzandolo. Non sempre c'è complementarità fra enzima e substrato ma la combinazione tra i due può avvenire solo con una particolare modificazione del sito attivo che si adatta alla forma del substrato, il c.d. adattamento indotto. Passiamo ora ad esaminare come avviene una reazione semplice senza l'utilizzo di un enzima. Prendendo due reagenti separati, A e B, questi tenderanno ad acquistare energia dall'esterno assumendo uno stato energetico più elevato per far sì che avvenga la rottura dei loro legami. Quando si rompono i legami, essendo la molecola fondamentalmente inattiva, il passaggio dai reagenti A e B al complesso attivato viene chiamato energia di attivazione ma non tutte le molecole dei due reagenti riusciranno a raggiungere la soglia di reazione. Il complesso attivato rappresenta la situazione di massima energia per la molecola ma è fortemente instabile. Per ricostruire i legami, e quindi dare origine ai prodotti A-B, dovrà essere liberata energia tale da abbassare lo stato energetico e permettere la ricostruzione dei legami e la formazione dei prodotti. Nella catalisi enzimatica questa reazione è molto più veloce perché gli enzimi si combinano con i reagenti modificando il meccanismo cinetico della reazione e perché come dice il nome, è catalizzata dall'enzima. Quest'ultimo è capace di abbassare il livello dell'energia di attivazione per far sì che molte più molecole dei due reagenti siano in grado di raggiungere la soglia e formare il complesso attivato. Al termine della catalisi avremo i prodotti ma saranno separati dall'enzima perché esso non è più complementare con il substrato del prodotto ed avremo quindi la formazione di E + P. Poiché l'enzima favorisce solo un tipo di reazione e non quella contraria, in quanto per questa vi sarà un altro enzima ad agire, terminato di favorire la reazione può far ricominciare nuovamente tutto il processo. In laboratorio per studiare le caratteristiche di funzionalità degli