Glicolisi, spiegazione

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descrizione delle reazioni della glicolisi, la variante della glicolisi nei globuli rossi e destino metabolico del piruvato (fermentazione lattica, alcolica e acetil-coA) (5 pagine formato docx)

GLICOLISI, SPIEGAZIONE

Glicolisi è una via del catabolismo glucidico, attiva in tutte le cellule.

È un’ossido-riduzioe in cui per ogni molecola di glucosio che si ossida, 2 NAD+ si riducono a 2NADH, producendo due molecole di piruvato. Le ossidazioni sono favorite in quanto si rompono legami, aumentando il numero delle specie chimiche, e aumenta il disordine del sistema; inoltre i legami che si formano sono più forti perché il gruppo carbossilico del piruvato è stabilizzato per risonanza. Essendo una via catabolica, si sintetizzano 2ATP a partire da 2ADP e 2Pi.

Respirazione cellulare: cos'è e come funziona


Comprende 10 reazioni:
Esochinasi.

Il gruppo fosforilico dall’ATP viene trasferito sul C in posizione 6 del glucosio per dare glucosio-6-fosfato. L’esochinasi è una transferasi non specifica; tuttavia, nel fegato esiste l’isoforma 4 che è specifica per il glucosio e viene detta glucochinasi. L’energia del legame fosfoanidridico che si rompe è alta e il delta G della reazione è molto negativo, per cui la reazione è irreversibile.
L’ossigeno presente su C6 cede una coppia di elettroni all’ultimo fosfato di ATP, per cui si forma un intermedio e la reazione si conclude con la rottura del legame fosfoanidridico. La reazione è facilitata dal fatto che l’enzima elimina l’acqua dal sito attivo, evitando così che sia l’ossigeno di una molecola di acqua a donare gli elettroni al fosfato, perché in questo caso avverrebbe l’idrolisi di ATP senza alcun prodotto. Con l’attacco del fosfato sul glucosio si introducono cariche negative su di esso, impedendo al glucosio di uscire dalla cellula. Questa reazione è un’eccezione, in quanto consuma ATP pur essendo catabolica.

Glicolisi e ciclo di Krebs: spiegazione e riassunto


PROCESSO DELLA GLICOLISI

Fosfoglucoisomerasi. Reazione di isomerizzazione in cui il glucosio-6-fosfato viene convertito in fruttosio-6-fosfato, convertendo il gruppo aldeidico in posizione 1 con un gruppo chetonico in posizione 2 (è necessario per posizionare il doppio legame C=O in posizione ottimale per la stabilizzazione del carbanione nella 4° reazione). Poiché i legami che si rompono e quelli che si formano sono simili, la reazione è reversibile.
-    conversione della forma ciclica in forma aperta rompendo il legame emiacetalico;
-    isomerizzazione con meccanismo di catalisi acido-base;
-    formazione del legame emiacetalico per ripristinare la struttura ciclica.

Glicolisi: spiegazione e riassunto


GLICOLISI, SPIEGAZIONE FACILE

Fosfofruttochinasi. Si lega un gruppo fosforilico in posizione 1 al fruttosio-6-fosfato producendo fruttosio-1,6-bifosfato. Poiché si rompe un legame fosfoanidridico dell’ATP la reazione è irreversibile. L’enzima esclude l’acqua dal sito attivo; l’ossigeno del gruppo –OH in posizione 1 cede elettroni al gruppo fosforilico. Come nella prima reazione è necessario il magnesio, in quanto i nucleotidi polifosfati sono complessati sempre a cationi.

Respirazione cellulare: la formula


Aldolasi. Si rompe il legame tra C3 e C4 nella molecola di fruttosio-1,6-bifosfato e si ottengono due zuccheri a 3C, un aldoso e un chetoso: diidrossiacetone fosfato e gliceraldeide-3-fosfato. Il gruppo –OH del C4 si scinde e diventa un gruppo chetonico, ma in questo modo si forma un carbanione, stabilizzato per risonanza grazie alla presenza del gruppo C=O adiacente al C con carica negativa, sul quale vengono delocalizzati gli elettroni. Convertire il glucosio in fruttosio nella seconda reazione è quindi funzionale a posizione il gruppo C=O nella posizione giusta per stabilizzare il carbanione.

Spiegazione della glicolisi


GLICOLISI, SPIEGAZIONE DEL PROCESSO

L’enzima interviene ulteriormente nella stabilizzazione del carbanione in vario modo:
-    L’aldolasi più comune è quella di tipo 2 e utilizza un meccanismo elettrostatico. È una proteina coniugata con uno ione zinco in vicinanza dell’ossigeno del C=O, per cui contribuisce alla delocalizzazione elettronica perché la carica positiva dello zinco attira gli elettroni e facilita la formazione del carbanione.
-    L’aldolasi di tipo 1 utilizza un meccanismo di catalisi covalente, perché ha nel sito attivo un residuo di lisina, che si trova in prossimità del gruppo chetonico del fruttosio. Quando l’aldolasi lega il substrato si forma un legame covalente con esso: l’N della lisina forma un doppio legame con il C di esso, sostituendo l’O e si forma una base di Schiff, che favorisce ulteriormente la stabilizzazione per risonanza perché i due elettroni vengono trasferiti sull’azoto della lisina e il carbanione è neutralizzato.