Metabolismo degli aminoacidi: riassunto

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reazioni di transaminazione, amminazione e funzionamento del sistema dei folati. Riassunto sul metabolismo degli aminoacidi (9 pagine formato docx)

METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI: RIASSUNTO

Transaminazione.

Consiste nello scambio del gruppo chetonico con il gruppo amminico tra un alfa-aminoacido e un alfa-chetoacido: l’aminoacido alla fine della reazione diventa un chetoacido e al contrario il chetoacido è trasformato in aminoacido. Queste reazioni sono catalizzate dalle transaminasi e sono reversibili, cioè la loro direzione dipende dalle concentrazioni relative dei substrati e dei prodotti. Esistono diverse transaminasi che hanno una diversa specificità per coppie di aminoacidi e chetoacidi, tra le più comuni: glutammato/alfa-chetoglutarato; aspartato/ossalacetato; piruvato/alanina. In generale i chetoacidi che si producono hanno un ruolo importante nel metabolismo.

Quindi nelle reazioni di transaminazione non si ha una perdita di gruppi aminici, ma l’effetto è quello di raccogliere i gruppi aminici che derivano da diversi tipi di aminoacidi su un unico tipo di composto (L-glutammato).

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METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI, BIOCHIMICA

Gruppi aminici e gruppi carbossilici costituiscono una coppia reattiva perché è facile formare basi di Schiff per eliminazione di acqua, poiché il gruppo amminico ha elettroni da cedere, quindi l’azoto è un agente nucleofilo (cedendo un protone diventa una base), mentre il gruppo carbonilico è uno dei più frequenti agenti elettrofili. Si tratta perciò di un meccanismo spontaneo, soprattutto se ci sono aldeidi (che possono reagire spontaneamente con gruppi aminici e questo è il motivo della loro tossicità). La reazione di transaminazione richiede un enzima polivalente che ha come coenzima, nella forma attiva, il piridossal-fosfato (PLP).
Il PLP è un composto aromatico eterociclico che ha come struttura di base un anello piridinico, sostituito con un gruppo aldeidico, un gruppo alcolico, un gruppo metilico e un gruppo metilenico legato a un gruppo fosfato. L’anello piridinico serve per accettare elettroni e stabilizzare il carbanione, mentre il gruppo aldeidico serve per legare gruppi amminici. Deriva dalla piridossina o vitamina B6, dalla quale si ottiene prima il piridossale e poi il PLP per aggiunta di un gruppo fosforilico.

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METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI E CICLO DELL'UREA

Nel sito attivo della transaminasi il PLP esiste come piridossamina, in quanto lega il gruppo amminico di una lisina dell’enzima.
1° tappa) si lega il substrato, l’aminoacido, che rimpiazza con il suo gruppo amminico la lisina, per cui il PLP forma un legame imminico con l’aminoacido.
2° tappa) è quella limitante: si rompe il legame tra il carbonio alfa dell’aminoacido e l’atomo di H. Un protone viene perso e si forma un carbanione a livello del Carbonio alfa. La formazione del carbanione non è favorita e si può formare se si stabilizza per risonanza, grazie all’anello piridinico. Anche rompendo un altro legame si formerebbe un carbanione da stabilizzare allo stesso modo: il PLP, infatti, si ritrova anche in altre reazioni che intervengono nel metabolismo degli aminoacidi, che in particolare coinvolgono il carbonio alfa.