Emoglobina: struttura e funzione

EMOGLOBINA: STRUTTURA E FUNZIONE

1.

INTRODUZIONE Emoglobina  Proteina presente nel sangue o nei fluidi organici circolanti dei vertebrati, degli anellidi, di alcuni molluschi e insetti, e responsabile del trasporto dei gas respiratori (ossigeno, O2, e anidride carbonica, CO2), con i quali essa può legarsi in modo reversibile. L’emoglobina agisce dunque da pigmento respiratorio e, in tal senso, è analoga ad altri pigmenti, quali l’emocianina, presente in molti molluschi e artropodi; la clorocruorina, tipica dei policheti; l’emeritrina, dei brachiopodi e altri invertebrati; la mioglobina, presente in alcuni anellidi e nei muscoli scheletrici e nel cuore dei vertebrati. Nei vertebrati le molecole di emoglobina non circolano libere, ma racchiuse entro i globuli rossi, o eritrociti presenti nel sangue. Vedi Respirazione.

Emoglobina e mioglobina: riassunto di biochimica

EMOGLOBINA STRUTTURA CHIMICA

2. STRUTTURA CHIMICA
La molecola dell’emoglobina nella specie umana è formata da quattro catene proteiche uguali a due a due, a ciasuna delle quali è legato un gruppo eme, che è chimicamente un tetrapirrolo. Al centro del gruppo eme è legato un atomo di ferro, che può presentarsi in forma ferrosa (Fe++) o ferrica (Fe+++). La forma ferrosa si trova nella deossiemoglobina, cioè nell’emoglobina legata a molecole d’acqua, nella ossiemoglobina, ossia nell’emoglobina legata a molecole di ossigeno e nella carbossiemoglobina, che rappresenta la forma in cui questo pigmento respiratorio si lega al monossido di carbonio, CO. La forma ferrica si lega ad alcuni anioni, cioè ad alcuni composti ionizzati aventi valenza negativa, ed è responsabile della formazione della cosiddetta metaemoglobina.
3. LEGAME CON I GAS RESPIRATORI
Nell’uomo, a livello dei polmoni la pressione parziale di ossigeno è di 100 mmHg e l’emoglobina presente nel sangue che fluisce nei capillari si satura di questo gas, diventando ossiemoglobina. Trasportata attraverso la circolazione sanguigna fino ai tessuti di tutti i distretti corporei, in presenza di una pressione parziale di ossigeno più bassa (circa 40 mmHg), l’emoglobina cede una parte del gas alle cellule; diventa deossiemoglobina quando cede interamente il suo contenuto di ossigeno. Il pigmento a livello dei tessuti, in cui vi è un’elevata pressione parziale di anidride carbonica, derivante dai processi di respirazione cellulare, ne lega una parte: in combinazione con gruppi amminici derivanti da amminoacidi, si ottiene dunque carbamminoemoglobina che raggiunge, sempre attraverso il flusso sanguigno, i polmoni. L’anidride carbonica nel sangue viene trasportata anche in forma di ione bicarbonato e come gas disciolto nel plasma.

Le proteine: definizione, struttura e funzioni

EMOGLOBINA FUNZIONE

3.1. Meccanismi di regolazione del legame
Il legame di una molecola di ossigeno con una delle quattro catene proteiche dell’emoglobina determina una modificazione nella conformazione delle altre tre catene che ne aumenta l’affinità per il legame con altre molecole di ossigeno. Questo fenomeno prende il nome di effetto di cooperazione o effetto allosterico. Il legame dei gas respiratori con l’emoglobina è dipendente da diversi fattori. Quando il valore di pH diminuisce, il che avviene nei tessuti in cui vi è una maggiore concentrazione di CO2, l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno si riduce, ed essa tende a cedere questo gas (fenomeno noto come effetto Bohr). A livello dei tessuti, dunque, dove la pressione parziale dell’anidride carbonica è più alta che negli alveoli polmonari come risultato dei processi di respirazione cellulare, l’emoglobina cede ossigeno e lega la CO2.