Proteine e amminoacidi a cosa servono e dove si trovano

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Amminoacidi e proteine: cosa sono, struttura, a cosa servono e dove si trovano (11 pagine formato doc)

PROTEINE E AMMINOACIDI A COSA SERVONO

Amminoacidi e proteine. Il "dogma centrale" della biologia molecolare riguarda la sintesi delle proteine (che comprendono gli enzimi) ed il trasferimento dell'informazione, cioè la sequenza dei nucleotidi negli acidi nucleici e quella degli amminoacidi nelle proteine, da una generazione di cellule ad un'altra e dai geni alle proteine.

Proteine ed acidi nucleici sono macromolecole ad alta informazione, costituite rispettivamente da amminoacidi e da nucleotidi in sequenze specifiche che ne determinano l'attività biologica.

Anabolismo (formazione di molecole complesse partendo da molecole più semplici con richiesta di energia) e catabolismo (demolizione di molecole complesse con cessione di energia) sono le vie del metabolismo che implicano migliaia di reazioni in serie. Tali vie necessitano di un controllo accurato; le cellule controllano gli equilibri tra vie anaboliche e cataboliche sia sotto il profilo energetico, sia sotto quello della velocità di reazione. In particolare quest’ultimo parametro viene controllate tramite la produzione di catalizzatori specifici, gli enzimi, senza i quali le reazioni metaboliche non potrebbero avvenire se non con velocità molto lente, incompatibili per la vita delle cellule stesse.

Sintesi delle proteine: riassunto

AMMINOACIDI COSA SONO E DOVE SI TROVANO

Gli enzimi sono costituiti da proteine e la maggior parte delle proteine, ma non tutte, sono enzimi. Le proteine sono costituite da una o più catene polipeptidiche, non ramificate, ciascuna composta solitamente da centinaia di monomeri, gli amminoacidi. Comunemente nelle proteine sono presenti da 18 a 20 tipi diversi di amminoacidi, ma esistono anche aminoacidi non proteici (nelle piante sono oltre 100). Ognuno dei venti amminoacidi proteici è codificato dal codice genetico. Tutti gli amminoacidi sono caratterizzati da un gruppo carbossilico COOH (o COO-) ed uno amminico NH2 (o NH+3) legati ad un atomo di C (carbonio α) al quale sono legati anche un atomo di H e la parte restante della molecola, R, che differisce per ciascuno degli amminoacidi.
La presenza del gruppo carbossilico e di quello amminico determina le caratteristiche anfotere agli amminoacidi (in soluzione a pH 7 neutralizzano sia l'aggiunta di basi che di acidi) e - tranne che per la glicina nella quale R è rappresentato da un altro atomo di H - l'asimmetria del carbonio α consente l'esistenza di 19 coppie di stereoisomeri, levogiri (L) e destrogiri (D). A tale proposito è da precisare che gli amminoacidi proteici sono quasi tutti levogiri, anche se proprio nei vegetali e nei batteri sono state ritrovate proteine con D-isomeri (D-alanina e D-acido glutammico nei proteoglicani delle pareti cellulari batteriche). La diversità dei gruppi R conferisce ai diversi amminoacidi proprietà diverse relativamente alla solubilità in acqua, che risulta minore negli aminoacidi con catene alifatiche o aromatiche.

Amminoacidi e proteine, appunti di biochimica

TIPI DI AMMINOACIDI

Due particolari amminoacidi, l'acido glutammico e l'acido aspartico che possiedono due gruppi carbossilici, si presentano nelle proteine anche sotto forma di ammidi (glutammina e asparagina), provviste di un secondo gruppo NH2 legato ad un gruppo carbonilico. Nel complesso gli amminoacidi possono essere distinti in: alifatici, basici, acidi, contenenti zolfo, ossidrilati, eterociclici, aromatici; possono essere altresì distinti in amminoacidi con gruppo R non polare, con gruppo R polare privo di carica, con gruppo R polare e carica positiva e con gruppo R polare con carica negativa (a pH 6-7). Il comportamento degli amminoacidi può variare in relazione al pH del mezzo nel quale si trovano.