Gli Enzimi: caratteristiche generali, modelli ed energia di attivazione

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Caratteristiche generali, enzimi ed energia di attivazione, modelli per il comportamento enzimatico (0 pagine formato doc)

ENZIMI CARATTERISTICHE

  • sono proteine: struttura terziaria e quaternaria, strutture globulari;
  • sono catalizzatori;
  • furono scoperti nella metà dell'800

ENZIMI NOMENCLATURA

  • Nomenclatura -ina (es: ptialina) = indicazione che sono proteine;
  • nomenclatura -asi = indicazione che sono enzimi e del substrato in cui agiscono;

Classificazione IUPAC (o IUB): 6 classi

  • ossidoreduttasi
  • transferasi
  • idrolasi
  • liasi sottoclasse sotto-sotto classe
  • isomerasi
  • ligasi

Gli enzimi sono catalizzatori biologici: biologici perchè operano all'interno delle cellule; catalizzatori perchè:

  • usati in piccola quantità;
  • inalterati;
  • non modificano l'equilibrio;
  • specifici (in modo assoluto o relativo).

ENZIMI ED ENERGIA DI ATTIVAZIONE

Eatt (perchè gli enzimi sono in grado di abbassare l'Eatt?)

Come avviene una reazione chimica? Servono tre condizioni:

a) urto;

b) urto con energia; Eatt = Urto efficace

c) urto con giusto orientamento.

L'Eatt condiziona la velocità di una reazione

È possibile aumentare la velocità di reazione? (dare subito Eatt?) Due modi:

  • aumentando la temperatura (in laboratorio, non possibile nelle cellule);
  • usando catalizzatori.

N.B.: il termine “abbassare l'Eatt” non significa ridurre numericamente il valore dell'Eatt, ma proporre alla reazione un percorso alternativo, in cui si realizzano più tappe, ognuna con una Eatt più bassa.

? E + S ? ES ? EP ? E + P.

Modelli per il comportamento enzimatico Def. di sito attivo (non è implicato tutto l'enzima).

  • Modello a chiave-serratura di Fischer (superato);
  • Modello ad adattamento indotto (o del guanto).

Fattori che influenzano le reazioni catalizzate dagli enzimi

  • Concentrazione del substrato: aumentando la concentrazione del substrato [S], aumenta la velocità di reazione V0 in modo lineare fino ad una determinata concentrazione, oltre la quale V0 rimane costante ? si arriva alla velocità massimale (o di saturazione) Vmax, in cui tutti i siti attivi degli enzimi sono saturati (V0=Vmax ).
  • Equazione di Michaelis-Menten: dove Km rappresenta la concentrazione del substrato alla quale corrisponde la metà della velocità massimale: ; la Km indica l'affinità tra il substrato e l'enzima: una Km grande indica una bassa affinità (ci vuole tanto substrato per ottenere Vmax), una Km bassa indica una buona affinità (basta poco substrato per ottenere Vmax).

N.B.: Km è una concentrazione di substrato Posto V0 = ½ Vmax, si ha: Km + [S] = 2[S], quindi che Km = [S] V0 Vmax ½ Vmax Km [S]

CONCENTRAZIONE DELL'ENZIMA

L'Unità Internazionale (UI) è la quantità di enzima che serve a trasformare 1 ?M di reagente in prodotto in 1 minuto, a 25°C ed a pH ottimale per l'enzima. Concentrazione dei cofattori Def: per cofattore si intende una molecola, o ione metallico, che interagisce con un enzima e ne caratterizza la funzionalità biologica. N.B.: i cofattori non sono molecole proteiche. Due tipi di cofattori: attivatori: cofattore inorganico (Fe, Mg); coenzimi: cofattori organici (NAD, FADH). Un oloenzima è un com