Matrice extracellulare

Matrice extracellulare Matrice extracellulare COMPONENTI EXTRACELLULARI La sostanza intercellulare o matrice di un tessuto connettivo, costituita da sostanza fondamentale amorfa e da fibre, colma lo spazio fra le cellule. La flessibilità, l'elasticità e la capacità d'estensione caratteristica del tessuto connettivo sono correlate ai suoi costituenti come fibre collagene elastiche, mentre la capacità di legare l'acqua è dovuta ai costituenti rappresentati dai glicosaminoglicani (GAGs). Le proteine fibrose sono proteine con una struttura secondaria elaborata. Le funzioni biologiche di tali proteine sono più strutturali che metaboliche. Molte di queste proteine sono organizzate in configurazione ad elica e sono immerse in matrici proteiche o di zuccheri amorfi. Le proteine fibrose del tessuto connettivo formano fibre collagene, elastiche e reticolari, che hanno un'elevata resistenza alla trazione. Le glicoproteine sono macromolecole in cui una o più catene saccaridiche e acido sialico sono legate covalentemente ad un polipeptide. I proteogligani sono considerati da alcuni come glicoproteine strutturali costituite per più del 95% da carboidrati. Il collagene è una proteina strutturale. FIBRE COLLAGENE Proprietà generali. Il collagene è la più abbondante proteina strutturale del corpo. Contribuisce a conferire resistenza alla trazione, poiché il collagene di per sé è capace di un'elevata resistenza alla trazione, resiste cioè allo stiramento. Caratteristiche chimiche. Le fibre collagene sono costituite da fasci di fibrille microscopiche, che a loro volta, al microscopio elettronico, risultano costituite da fibrille submicroscopiche o microfibrille. Le microfibrille al microscopio presentano un'alternanza di bande scure e chiare. Una banda scura e una chiara formano un periodo ripetuto lungo l'intera estensione della fibrilla elementare. Tale periodicità risulta dalla precisa disposizione in registro delle unità monometriche che polimerizzano a formare il collagene. La molecola di tropocollagene è perciò composta di tre catene polipeptidiche. Le catene ? del tropocollagene posseggono una tipica struttura secondaria. Ciascuna è un'elica levogira in cui sono presenti tre residui aminoacidi per giro. La presenza di glicina ad ogni terza posizione facilita lo stretto avvolgimento del polipeptide. Tre catene ? sono avvolte l'una sull'altra a formare una triplice elica. Esistono vari tipi di collagene, i tipi I, II e III sono collageni di tipo interstiziale, mentre il tipo IV e V costituiscono i collageni della membrana basale. Sintesi e secrezione. Le cellule che producono collagene sono in grado di produrre e secernere più di un tipo di collagene e quindi, di variare il tipo di collagene prodotto, grazie alla sintesi di diverse proteine. La produzione di diversi tipi di collagene dipende dalla capacità di sintetizzare catene polipeptidiche differenti (catene ?). Il prodotto iniziale della sintesi è una catena di pre-procollagene. Alla catena di pre-protoc