La regolazione degli enzimi in biochimica
presentazione illustrata in PowerPoint sull'attività enzimatica e sull'organizzazione delle singole componenti (40 pagine formato pps)
LA REGOLAZIONE DEGLI ENZIMI
La regolazione degli enzimi.
L'attività enzimatica può essere regolata attraverso vari metodi: regolando la quantità di enzima durante i processi trascrizionali; variando la conc. del substrato. Con controllo dell'attività, vale a dire, regolazione allosterica, inibitori, modificazioni covalenti.La modificazione reversibile covalente è largamente usata per regolare l'attività enzimatica. Un esempio classico è la fosforilazione della serina.
La modificazione irreversibile covalente si ha con enzimi che sono sintetizzati come precursori (zimogeno). L'attivazione dello zimogeno coinvolge la rimozione proteolitica di un peptide dall’estremità amminica della proteina.
Enzimi: composizione e funzionamento
REGOLAZIONE ATTIVITA' ENZIMATICA
Una larga famiglia di enzimi che deviano dalla cinetica di Michaelis sono gli enzimi allosterici.
Dobbiamo dare cittadinanza onoraria in questa famiglia alle proteine allosteriche non enzimatiche, quale l'emoglobina del sangue, dal momento che molti lavori sull'allosteria sono stati condotti usando come modello questa proteina.
Allosterismo: Attività enzimatica sotto controllo di una molecola [legante, effettore o modulatore]
Il legante causa cambiamenti dell’attività enzimatica
Altera Km o Vmax
Inibitore o stimolatore
Interazione eterotropica: il legante è diverso dal substrato
Interazione omotropica: il legante che causa il cambiamento dell’attività enzimatica funge anche da substrato.
La regolazione delle vie metaboliche
REGOLAZIONE ENZIMATICA DEL METABOLISMO
Allosterismo e cooperatività.
Allosterismo: cambiamenti conformazionali di una subunità in risposta ad un effettore allosterico
Cooperatività: cambiamenti conformazionali di una subunità in risposta al cambiamento conformazionale della subunità adiacente
Le proteine allosteriche posseggono il fenomeno della cooperatività. Cioè l’interazione di una molecola esterna con la proteina fa si che questa azione possa essere avvertita dal sito attivo modulandone la reattività (funzione).
In pratica il(i) sito(i) attivo della proteina scambia informazioni strutturali con il resto della molecola che si trasformano in variazione degli effetti funzionali.
Metabolismo: definizione
REGOLAZIONE ENZIMATICA, BIOCHIMICA
Enzimi con siti catalitici multipli cooperativi: enzimi allosterici: Se il legame di una molecola di substrato (o di altro legante) con l' enzima induce cambiamenti strutturali tali da alterare le affinità dei siti vacanti, la curva di v/[S] non seguirà più la cinetica di Michaelis-Menten e l'enzima sarà classificato come allosterico.
Generalmente, ma non sempre, gli enzimi allosterici hanno delle curve v/[S] di tipo sigmoidale.
Molti enzimi sono degli oligomeri composti da subunità distinte, dette monomeri.
Spesso i monomeri sono identici e ciascuno portante un suo sito catalitico.
Qualora i siti siano completamente indipendenti, allora la presenza del substrato (o di qualsiasi altro legante) in un sito non avrà alcun effetto sulle proprietà di legame dei siti vacanti (o sulla attività catalitica dei siti occupati).