Gli enzimi: riassunto

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Descrizione della composizione e del funzionamento degli enzimi: riassunto di biochimica (3 pagine formato docx)

GLI ENZIMI RIASSUNTO

Gli enzimi. Gli enzimi sono delle proteine ad azione catalitica.
Gli enzimi non partecipano alla reazione, ma ne abbassano l’energia di attivazione.

Gli enzimi sono indispensabili perché altrimenti le reazioni metaboliche sarebbero troppo lente.
Gli enzimi hanno un’elevata specificità. Questo è utile perché in questo modo non si formano prodotti secondari tossici e si ha anche una resa altissima.
IL MECCANISMO DI AZIONE DEGLI ENZIMI
Modello chiave serratura.
L’enzima si aggancia al substrato perché ha un sito attivo complementare al substrato.
C’è anche una complementarità di cariche.

Proteine ed enzimi: classificazione e nomenclatura

GLI ENZIMI RIASSUNTO BREVE

Il legame enzima-substrato provoca una deformazione del substrato con conseguente abbassamento dell’energia di attivazione dovuto all’estensione maggiore della parte di substrato che può urtarsi con molecole di reagenti.
NOMENCLATURA DEGLI ENZIMI
-ASI
(ce ne sono vari tipi a seconda delle reazioni che catalizzano)
Es.

transferasi, isomerasi, polimerasi, idrolasi, ossidasi, ecc.
FATTORI CHE INFLUENZANO LA VELOCITÀ DI REAZIONI ENZIMATICHE
pressione
temperatura
pH
concentrazione del substrato/enzima
effetto della concertazione del substrato
Legge di Michaelis-Menten
v=(V_max*[substrato])/(K_m+[substrato] )
inizialmente ci sono molte molecole che si legano all’enzima quindi la reazione è molto veloce.
Quando tutte le molecole di substrato sono legate all’enzima, la velocità non cresce più.

Sintesi delle proteine: riassunto

ENZIMI SPIEGAZIONE

La Km è la concentrazione a metà della velocità bassa.

Curva dolce = Bassa affinità enzima/substrato
Curva ripida = Alta affinità enzima/substrato

effetto della temperatura
aumenta la velocità di reazione fino a quando si arriva alla temperatura di denaturazione.
La velocità (asse y) cresce fino a temperatura (asse x) di denaturazione per poi precipitare a zero in poco tempo.
Il grafico non è simmetrico.
effetto del pH
velocità (asse y)
pH (asse x)
enzimi hanno un pH ottimale per reazioni metaboliche. A dx e a sx la velocità diminuisce. Il punto ottimale è generalmente intorno a 7.
È un grafico simmetrico.

effetto della concertazione dell’enzima
fa aumentare la velocità di reazione fino a quando viene saturato da molecole di substrato.

INIBIZIONE ENZIMATICA
Ci sono delle sostanza che inibiscono gli enzimi.
Ci sono 2 tipi di inibizione: competitiva e non competitiva.
Inibizione competitiva
Substrato e inibitore vogliono legarsi entrambi al sito attivo dell’enzima. Su 100 molecole di enzima, a 50 si lega l’inibitore, a 50 si lega il substrato. Per impedire questa inibizione si aumenta la concentrazione del substrato
Inibizione non competitiva
L’inibitore si lega all’enzima, deformandolo e impedendo così al substrato di legarsi al sito attivo.
ENZIMI ALLOSTERICI
Sono enzimi con almeno due siti attivi (il 2° non è per il substrato ma per attivatore/inibitore).
Questi enzimi sono all’inizio delle vie metaboliche.
L’enzima che catalizza la reazione AB è allosterico perché è inibito da X. Se c’è tanro X, non c’è bisogno di produrne altro e quindi la reazione si blocca (all’inizio, per non sprecare energia).